乙醇脫氫酶簡介
乙醇脫氫酶（Alcohol dehydrogenase，簡稱ADH）的系統(tǒng)名為：乙醇：輔酶I氧化還原酶（alcohol：NAD+ oxidoreductase），大量存在于人和動物肝臟、植物及微生物細胞之中，是一種含鋅金屬酶，具有廣泛的底物特異性。乙醇脫氫酶夠以腺嘌呤二核苷酸(NAD)為輔酶,催化伯醇和醛之間的可逆反應(yīng)：CH3CH2OH+ NAD+→ CH3CHO +NADH+ H+。在人和哺乳動物體內(nèi),乙醇脫氫酶與乙醛脫氫酶(ALDH)構(gòu)成了乙醇脫氫酶系,參與體內(nèi)乙醇代謝，是人和動物體內(nèi)重要的代謝酶。作為生物體內(nèi)主要短鏈醇代謝的關(guān)鍵酶，它在很多生理過程中起著重要作用。它是一種廣泛專一性的含鋅金屬酶。乙醇脫氫酶乙醇氧化體系是在肝臟中代謝酒精的一條主要途徑。乙醇脫氫酶氧化體系包括醇脫氫酶(ADH)和醛脫氫酶(ALDH)。
乙醇脫氫酶演化發(fā)現(xiàn)
生物遺傳的許多證據(jù)表明，谷胱甘肽甲醛脫氫酶與ADH3一樣，可能是整個乙醇脫氫酶家族的祖先。早在進化時，有效消除內(nèi)源性和外源性甲醛的方法就很重要，并且這種能力已經(jīng)通過時間保留在了ADH3中。由于基因的一系列突變，ADH3的重復(fù)基因演變?yōu)槠渌囊掖济摎涿浮?jù)認為，在酵母中發(fā)現(xiàn)了將糖類轉(zhuǎn)化為酒精的的能力，酵母細胞可以通過產(chǎn)生高濃度的酒精，使其他生物體中毒，以有效地消除它們的競爭。由于腐爛的水果可以包含超過4%的乙醇，動物吃水果需要一個系統(tǒng)來代謝外源乙醇。 這可以解釋為什么其他物種比酵母更需要乙醇脫氫酶ADH。
分離出乙醇脫氫酶（ADH）是在1937年，是從釀酒酵母（面包酵母）中純化得到的。Hugo Theorell和他的同事研究了馬肝臟中乙醇脫氫酶催化機理的很多方面。乙醇脫氫酶還是首先測定了氨基酸序列以及蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的寡聚酶之一。在1960年初，在果蠅屬果蠅中也發(fā)現(xiàn)了乙醇脫氫酶。
乙醇脫氫酶性質(zhì)
乙醇脫氫酶是一個質(zhì)量為80kDa的二聚體，包括一組同工酶，這些同工酶都能夠?qū)⒁掖嫁D(zhuǎn)化為乙醛。在哺乳動物中，這是一個涉及輔酶腺嘌呤二核苷酸（NAD+）的氧化還原反應(yīng)。乙醇脫氫酶負責(zé)催化氧化伯醇和二級醇成為醛和酮，另外也可以影響它們的逆反應(yīng)。但是對于伯醇，這種催化作用并不強，而在二級醇和環(huán)醇中催化作用較強。乙醇脫氫酶的zui適作用pH值在7.0-10.0，pH值為8.0時酶活力達到zui大,pH值為7.0時酶活力較為穩(wěn)定；ADH的zui適作用溫度為37℃，溫度為30-40℃時酶活力較穩(wěn)定，溫度超過45℃后酶活力急劇下降。
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